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히스톤 탈아세틸화효소

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히스톤 탈아세틸화효소
저해제가 결합된 사람의 히스톤 탈아세틸화효소 4의 촉매 영역. 2vqj를 기반으로 한 PDB 렌더링.[1]
식별자
EC 번호3.5.1.98
CAS 번호9076-57-7
데이터베이스
IntEnzIntEnz view
BRENDABRENDA entry
ExPASyNiceZyme view
KEGGKEGG entry
MetaCycmetabolic pathway
PRIAMprofile
PDB 구조RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum
유전자 온톨로지AmiGO / QuickGO

히스톤 탈아세틸화효소(영어: histone deacetylase, HDAC) (EC 3.5.1.98)는 히스톤의 ε-N-아세틸 리신 아미노산에서 아세틸기(O=C-CH3)를 제거하여 DNA가 히스톤을 보다 더 단단히 감쌀 수 있게 만드는 효소 부류이다.[2] 이것은 DNA가 히스톤을 감싸고 있고 DNA 발현이 아세틸화 및 탈아세틸화에 의해 조절되기 때문에 중요하다. 히스톤 탈아세틸화효소의 작용은 히스톤 아세틸기전이효소의 작용과 반대이다. 히스톤 탈아세틸화효소는 이제 비히스톤 단백질들도 기질에 포함되기 때문에 표적보다는 그 기능을 설명하기 위해 리신 탈아세틸화효소(영어: lysine deacetylase, KDAC)라고도 불린다.[3]

같이 보기

[편집]

각주

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  1. ↑ Bottomley MJ, Lo Surdo P, Di Giovine P, Cirillo A, Scarpelli R, Ferrigno F, Jones P, Neddermann P 외 (September 2008). “Structural and functional analysis of the human HDAC4 catalytic domain reveals a regulatory structural zinc-binding domain”. 《The Journal of Biological Chemistry》 283 (39): 26694–704. doi:10.1074/jbc.M803514200. PMID 18614528. 
  2. ↑ Milazzo G, Mercatelli D, Di Muzio G, Triboli L, De Rosa P, Perini G, Giorgi FM (May 2020). “Histone Deacetylases (HDACs): Evolution, Specificity, Role in Transcriptional Complexes, and Pharmacological Actionability”. 《Genes》 11 (5): 556–604. doi:10.3390/genes11050556. PMID 32429325. 
  3. ↑ Choudhary C, Kumar C, Gnad F, Nielsen ML, Rehman M, Walther TC, Olsen JV, Mann M (Aug 2009). “Lysine acetylation targets protein complexes and co-regulates major cellular functions”. 《Science》 325 (5942): 834–40. doi:10.1126/science.1175371. PMID 19608861. 
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