PIAS3
Зовнішній вигляд
PIAS3 (англ. Protein inhibitor of activated STAT 3) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 1-ї хромосоми. [3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 628 амінокислот, а молекулярна маса — 68 017[4].
Послідовність амінокислот
| 10 | 20 | 30 | 40 | 50 | ||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| MAELGELKHM | VMSFRVSELQ | VLLGFAGRNK | SGRKHELLAK | ALHLLKSSCA | ||||
| PSVQMKIKEL | YRRRFPRKTL | GPSDLSLLSL | PPGTSPVGSP | GPLAPIPPTL | ||||
| LAPGTLLGPK | REVDMHPPLP | QPVHPDVTMK | PLPFYEVYGE | LIRPTTLAST | ||||
| SSQRFEEAHF | TFALTPQQVQ | QILTSREVLP | GAKCDYTIQV | QLRFCLCETS | ||||
| CPQEDYFPPN | LFVKVNGKLC | PLPGYLPPTK | NGAEPKRPSR | PINITPLARL | ||||
| SATVPNTIVV | NWSSEFGRNY | SLSVYLVRQL | TAGTLLQKLR | AKGIRNPDHS | ||||
| RALIKEKLTA | DPDSEVATTS | LRVSLMCPLG | KMRLTVPCRA | LTCAHLQSFD | ||||
| AALYLQMNEK | KPTWTCPVCD | KKAPYESLII | DGLFMEILSS | CSDCDEIQFM | ||||
| EDGSWCPMKP | KKEASEVCPP | PGYGLDGLQY | SPVQGGDPSE | NKKKVEVIDL | ||||
| TIESSSDEED | LPPTKKHCSV | TSAAIPALPG | SKGVLTSGHQ | PSSVLRSPAM | ||||
| GTLGGDFLSS | LPLHEYPPAF | PLGADIQGLD | LFSFLQTESQ | HYGPSVITSL | ||||
| DEQDALGHFF | QYRGTPSHFL | GPLAPTLGSS | HCSATPAPPP | GRVSSIVAPG | ||||
| GALREGHGGP | LPSGPSLTGC | RSDIISLD |
Кодований геном білок за функціями належить до лігаз, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах як транскрипція, регуляція транскрипції, убіквітинування білків, поліморфізм, ацетиляція. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку. Локалізований у цитоплазмі, ядрі.
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
- Van Dyck F., Delvaux E.L.D., Van de Ven W.J.M., Chavez M.V. (2004). Repression of the transactivating capacity of the oncoprotein PLAG1 by SUMOylation. J. Biol. Chem. 279: 36121—36131. PMID 15208321 doi:10.1074/jbc.M401753200
- Cong L., Pakala S.B., Ohshiro K., Li D.Q., Kumar R. (2011). SUMOylation and SUMO-interacting motif (SIM) of metastasis tumor antigen 1 (MTA1) synergistically regulate its transcriptional repressor function. J. Biol. Chem. 286: 43793—43808. PMID 21965678 doi:10.1074/jbc.M111.267237
- Sun X., Li J., Dong F.N., Dong J.T. (2014). Characterization of nuclear localization and SUMOylation of the ATBF1 transcription factor in epithelial cells. PLoS ONE. 9: E92746—E92746. PMID 24651376 doi:10.1371/journal.pone.0092746
- Hendriks I.A., Treffers L.W., Verlaan-de Vries M., Olsen J.V., Vertegaal A.C. (2015). SUMO-2 orchestrates chromatin modifiers in response to DNA damage. Cell Rep. 10: 1778—1791. PMID 25772364 doi:10.1016/j.celrep.2015.02.033
- ↑ Human PubMed Reference:.
- ↑ Mouse PubMed Reference:.
- ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:16861 (англ.) . Процитовано 28 серпня 2017.
{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання) - ↑ UniProt, Q9Y6X2 (англ.) . Архів оригіналу за 21 червня 2017. Процитовано 28 серпня 2017.
| Це незавершена стаття про білки. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |